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蛋白质氧化对羊肉糜流变与凝胶特性的影响蛋白质氧化对羊肉糜流变与凝胶特性的影响 张海璐1，黄 翔1，杨 燃1，安凤平1，艾明艳2,*，黄 群1,* （1.福建农林大学食品科学学院，福建 福州 350002；2.塔里木大学生命科学学院，新疆 阿拉尔 843300） 摘 要：为探究蛋白质氧化对羊肉糜流变和凝胶特性的影响，基于氧化体系对羊肉施加不同程度的氧化作用，测定其肌原纤维蛋白的羰基和总巯基含量，分析羊肉糜的流变特性、质构特性、凝胶强度、持水性与色泽的变化规律。结果表明，随着氧化时间的延长，羰基含量显著增加，总巯基含量显著下降。在动态频率变化过程中，氧化时间越短，储能模量G′值相对越高；在升温过程中，肉糜的G′经历了3 个阶段的变化，20～47 ℃缓慢下降，48～54 ℃下降速率加快，55～75 ℃迅速上升；在降温过程中G′逐渐升高。随着蛋白质氧化时间的延长，肉糜的硬度、弹性、凝聚性、胶黏性、咀嚼性和回复性降低，凝胶强度和持水性显著降低。L*值（亮度）、a*值（红度）和W（白度）值随着蛋白质氧化时间的延长而降低。蛋白质氧化会导致羊肉糜流变和凝胶特性劣化，对羊肉的加工特性产生不利影响。 关键词：蛋白质氧化；羊肉糜；肌原纤维蛋白；流变特性；凝胶特性 蛋白质氧化是目前食品化学领域的研究热点之一，发生蛋白质氧化是肉制品加工过程中影响质量的重要因素，不仅会产生有害物质、降低肉制品的营养价值，还会改变肉的加工适应性[1-2]。蛋白质氧化主要是侧链氨基酸发生修饰，包括巯基氧化、芳香族羟基化和羰基形成[3]。自由基氧化导致肌原纤维蛋白发生交联和聚集，巯基氧化形成二硫键是肌原纤维蛋白交联方式的一种[4]。Zhou Feibai等[5]报道高水平氧化会诱导肌球蛋白聚集，结构变化导致肌原纤维蛋白凝胶化的改变，但低水平氧化没有显著变化。羟自由基氧化减弱凝胶的强度和持水能力，导致凝胶结构发生显著变化[6]。随着氧化程度的加深，羰基含量上升、肌肉微观结构被破坏，肌原纤维出现小片化，蛋白质的α-螺旋和β-折叠的部分结构遭到破坏，使其凝胶结构不稳定[7]。已有研究表明，氧化会对猪肉、鱼肉凝胶特性产生相关影响，导致持水性降低，凝胶强度下降等[1,3]。 羊肉肉质细嫩，蛋白质含量丰富，胆固醇含量较猪肉和牛肉少，富含丰富的微量元素，是一种受消费者喜爱的优质畜肉[8]。我国羊肉生产量、消费量较大，相关研究较多集中于保鲜技术、贮藏方式及发酵香肠等[9-12]。羊肉脂肪含量较高，蛋白质稳定性较差，易受加工、环境条件影响而发生氧化，目前关于氧化对羊肉蛋白结构与功能特性的影响鲜见报道。本研究应用羟自由基氧化体系，对羊后腿肉进行加速氧化，通过探究氧化时间对蛋白羰基和总巯基含量、凝胶特性和流变性质的影响规律，以期为羊肉的保鲜贮存与加工利用提供理论依据。 1 材料与方法1.1 材料与试剂新鲜羊后腿肉（8 月龄白山羊） 福州山野农贸市场；复合磷酸盐、大豆分离蛋白 广州嘉业食品配料有限公司；三氯化铁、抗坏血酸、过氧化氢、乙二胺四乙酸、尿素、盐酸胍、甘氨酸、三氯乙酸（均为分析纯）国药集团化学试剂有限公司。 1.2 仪器与设备全自动绞肉机 广州旭重食品机械有限公司；UV-1780紫外分光光度计 岛津仪器（苏州）有限公司；TA.XT Plus质构仪 英国Stable Micro Systems有限公司；TGL-16冷冻离心机 长沙湘仪离心机仪器有限公司；MCR 301流变仪 奥地利安东帕（中国）有限公司；ADCI全自动色差仪 北京辰泰克仪器技术有限公司。 1.3 方法1.3.1 原料预处理 新鲜羊后腿肉于0～4 ℃预冷1 h，剔除多余脂肪和结缔组织，将羊肉分割成均匀的肉块（1 cm×1 cm×1 cm），用流水进行清洗，纸巾吸干表面水分后放入4 ℃冰箱中备用。 1.3.2 羊肉氧化处理 参考Li Shugang等[13]的肉氧化处理方法并适当修改。将预处理后的肉样均分为4 份，纸巾吸干肉块表面水分，置于Fenton氧化体系（1.0 mmol/L FeCl3、0.1 mmol/L抗坏血酸和10 mmol/L H2O2）中，肉样与氧化液比例为2∶1（g/mL）。密封避光于25 ℃恒温水浴中分别氧化1、3、5 h，获得不同氧化时间的氧化肉样；添加1.0 mmol/L乙二胺四乙酸溶液螯合氧化体系中Fe2＋，以终止反应。所得肉样置于4 ℃冰箱中2 h后备用。 1.3.3 肌原纤维蛋白提取 参照孙金辉等[14]的方法并稍作修改。称取适量经过氧化打浆后的羊肉糜，添加肉糜质量4 倍体积的0.05 mol/L Na2HPO4溶液（pH 7.0）缓冲溶液，高速匀浆1 min后，3 000×g冷冻离心15 min，取残渣再重复提取2 次。将残渣与4 倍体积的0.1 mol/L NaCl溶液混合，高速匀浆30 s后冷冻离心；所得残渣重复上述处理2 次，将所获残渣与4 倍体积的0.1 mol/L NaCl溶液混合，用蒸煮过的4 层纱布过滤；调整pH值为6.2后冷冻离心，所得蛋白膏于4 ℃冷藏，1 周内用完。 1.3.4 羰基含量测定 参照李德海等[15]的方法并稍作修改。将肌原纤维蛋白用0.4 mol/L NaCl磷酸盐缓冲溶液（pH 7.0）溶解，用2,4-二硝基苯肼反应测羰基值。 1.3.5 总巯基含量测定 入河排污口主要分布3大水系11条河流。由于各水系自然地理环境不同，经济发展程度有很大差距，工业布局在各水系差异很大，因此排污口在各水系间分布也存在相当大的差异。本次调查分布在3大水系的排污口，河北沿海诸河水系排污口最多，为20个，占排污口总数64.5%；滦河水系4个，占排污口总数12.9%；蓟运河水系7个，占排污口总数22.6%。各水系入河排污口分布情况如表2。 参照Wang Yu等[16]的方法并稍作修改。用磷酸盐缓冲液溶解肌原纤维蛋白，用5,5’-二硫代双(2-硝基苯甲酸)测定吸光度，用13 600 L/（mol·cm）的摩尔消光系数计算总巯基含量。 1.3.6 羊肉糜的制备 处理后羊肉添加2.5%食盐、0.3%复合磷酸盐和2%大豆分离蛋白（以肉质量计），腌制12 h。将腌制好的羊肉打浆3 次（每次30 s）后，加入2%淀粉和20%冰水，继续打浆5 min。打浆后肉糜的一部分密封并于4 ℃冷藏，及时测定流变特性。使用灌肠器将另一部分肉糜灌入直径为22 mm的胶原蛋白肠衣中，制备好的肠放入高温蒸煮袋真空包装；75 ℃恒温水浴蒸煮40 min后，流水冷却至室温，置于4 ℃冰箱过夜，用于肉糜凝胶特性测定。 浮笼多是出现在半笼或是钢筋笼底部配筋相对较少时，混凝土浇筑到上半部分时下部混凝土开始初凝，形成硬壳导致钢筋笼整体上升。 1.3.7 流变性质测定 参照翟小波[17]和Lee[18]等的方法并稍作修改。使用MCR型流变仪测定不同氧化时间处理的羊肉糜的热动态流变性。使用不锈钢圆形平板探头50 mm进行实验，将肉糜置于2 个平行平板之间，设定间隔为1 mm，设定应变为1%。 动态温度扫描：用硅油对暴露的肉糜进行密封，防止脱水。于20 ℃平衡10 min，以2 ℃/min的速率从20 ℃升温至75 ℃并保温10 min；再以恒定速率2 ℃/min从75 ℃降至20 ℃。固定频率为0.1 Hz，记录由于肉糜的刚性引起的任何储能模量（G′）变化。 动态频率扫描：0.1～20.0 Hz频率范围内扫描，记录在动态扫描范围内的G′和相位角（tanδ）。 1.3.8 质构分析和凝胶强度测定 国内景观新奇度美学研究相对较晚。刘颂等［4］在对上海市梦清园的研究中，证实了熟悉度对景观审美认知存在影响，影响可能表现为积极或消极两个极端。总的来说，一个非常熟悉的环境更容易引起用户的共鸣［1］。在对朱雀公园审美价值评估的研究基础上，王金照提出“景观的新颖度越高，一致性和易读性越低；复杂性和神秘性越高，对人的刺激越强，审美价值越高”［1］。总之，景观熟悉度对美学偏好存在影响确凿无疑，但具体表现是积极的还是消极的尚未明确。 参照王希希等[19]的方法并稍作修改。将制备好的肉糜肠切成表面平整、高1.5 cm的柱状，室温回温2 h。TPA模式分析质构，探头型号为P36，触发力5 g，5.00 mm/s的速度压缩50%，测定样品质构性质。Return To Start模式分析凝胶强度，探头型号为P0.5，触发力10 g，1.00 mm/s的速度压缩30%，获取数据速度为200 pps，对每种类型至少6 次重复测试。 1.3.9 持水性测定 本工艺可满足多领域应用，综合性能指标优异，解决了金属屋面在温差大、长期曝晒、降雨、外力与形变等因素影响下多种材料伸缩变形不一致，薄弱部位更易产生渗漏水问题，延长了屋面的使用寿命，符合国家节能环保、安全防火政策，突显其竞争优势，具有广阔的市场应用前景。 持水性用离心法测量。将厚度为5 mm样品准确称质量记为m1，后用3 层滤纸包裹，转移到离心管中。4 ℃、5 000×g离心15 min，结束后对样品准确称质量记为m2，持水性计算如式（1）所示。对每种类型至少6 次重复测试。 
1.3.10 色泽测定 2) 试件密封采用聚氨酯发泡胶进行密封，发泡胶膨胀之后覆盖在试件表面，会导致有效传热面积的减小，分析试验误差时应当将其考虑在内. 用色差仪对5 mm的样品测定L*（亮度）值，a*（红度）值和b*（黄度）值，用式（2）计算白度W。对每种类型至少重复6 次测试。 按观赏者观赏景物时的状态，对景手法可分为动态对景和静态对景(表3).动态对景是指在轴线或道路的一端布置对景景物，使得观赏者在行进的过程中可持续观赏景物.静态对景是指当观赏者驻足于一点时恰可欣赏到对景景物. 
1.4 数据处理使用DPS 7.55软件分析，用One-way ANOVA进行方差分析和显著性检验，P＜0.05，差异显著，采用Origin 9.0软件绘图。 2 结果与分析2.1 肌原纤维蛋白的羰基与总巯基变化 图 1 羰基和总巯基含量的变化
Fig. 1 Changes in carbonyl and total sulfhydryl contents with oxidization time
由图1可知，随着氧化时间的延长，羰基含量显著增加（P＜0.05）。羰基为判定蛋白质氧化程度的最主要指标，羰基含量的增加可能是蛋白质的侧链或肽键受到—OH的攻击而引发[20]，α-氨基己二酸半醛和γ-谷氨酸半醛是形成的羰基化合物，是肉系统中蛋白质氧化的生物标志物，且在氧化过程中蛋白侧链或蛋白空间构象也可能发生改变[21]。此外，随着氧化时间的延长，总巯基含量显著下降（P＜0.05）。肌原纤维蛋白的总巯基在加工过程中容易发生不可逆的氧化状态，被氧化成多种氧化产物，使总巯基的含量显著降低[21]。且多种氧化产物对肌原纤维蛋白凝胶的形成和维持凝胶有一定影响[22]。 2.2 蛋白质氧化对羊肉糜流变学性质的影响2.2.1 蛋白质氧化对羊肉糜G′的影响 G′代表随着材料的弹性组分变化而发生的变化趋势，主要反映其凝胶能力[23]。如图2A所示，随着频率的上升，羊肉糜的G′都存在不同程度的上升；在相同振荡频率下，随着氧化时间的延长，G′降低。其可能原因是氧化时间延长导致凝胶中肌原纤维蛋白的初级结构发生改变，分子间相互作用和交联改变，从而使得肉糜凝胶结构的聚集度降低，G′相应降低[24]。相位角为损耗模量（G′′）与G′的比值，说明凝胶三维网状结构的优劣[25]。如图2B所示，随着氧化时间的延长，tanδ值增加，表明长时间氧化会破坏肉糜凝胶的三维网络结构。  图 2 羊肉糜在频率改变过程中G’（A）和tanδ（B）的变化
Fig. 2 Frequency-dependent curves of storage modulus G’ (A) and tanδ (B) for mutton batters with different oxidization times
2.2.2 温度对蛋白质氧化羊肉糜G′的影响 肉糜升温加热过程是肉糜受热变性展开、因凝聚作用而形成凝胶体的过程，属于不稳定的动态流变进程[26]。如图3A所示，随着氧化时间的延长，各组G′值的变化趋势基本趋同；在整个升温过程中，各实验组有相似的曲线，肉糜的动态流变曲线主要呈现出3 个阶段的变化。在20～47 ℃期间，G′呈现缓慢下降的趋势，主要原因可能是从低温开始升温的过程中肌原纤维蛋白发生溶解和溶胀[27]；在48～54 ℃期间G′快速下降，氧化时间越长G′值越低，有可能是温度的继续升高，导致蛋白质部分变性和网络结构解离，肌球蛋白尾部发生解离而使得流动性增加、凝胶网络结构遭到破坏[18]；在55～75 ℃期间G′随氧化时间的延长，处于迅速上升的阶段，凝胶强度持续增加，这说明继续加热使得具有黏性的肉糜溶胶转变成弹性凝胶[28]，且氧化5 h样品的最终G′值低于其他组，表明肉糜在长时间氧化过程中遭受破坏。 降温过程中体系进行重新快速的有序化，体系整体黏弹性增加。如图3B所示，整个降温过程中凝胶的G′值呈上升趋势。氧化5 h蛋白凝胶的G′值低于其他组。随着温度的降低，凝胶之间通过氢键等相互作用形成的三维网状结构更加稳固，从而G′升高[29]。  图 3 蛋白质氧化对羊肉糜在温度改变过程中G’的影响
Fig. 3 Effect of protein oxidation on G’ of mutton batters during heating and cooling
2.3 蛋白质氧化对羊肉糜质构特性的影响如表1所示，肉糜的硬度、弹性、凝聚性、胶黏性、咀嚼性、回复性均随着氧化时间的延长而下降。硬度和胶黏性在氧化时间3 h后显著降低，此前变化不显著。弹性和凝聚性随着氧化时间的延长而显著降低，回复性在氧化3 h时显著降低。弹性和回复性的降低说明通过压缩，肉糜恢复初始状态的能力下降，这与流变性质中肉糜的低G′相对应；凝聚性降低说明蛋白质氧化会导致凝胶内部结构易于破裂。有研究报道，氧化引起蛋白质分子构象发生改变和交联，影响三维网络结构的形成，导致肉糜凝胶特性劣变[30]；随着氧化程度的加剧，高浓度的氧化会降低肌原纤维蛋白的硬度和弹性，降低凝胶能力[29]。 (2)全省17市元素背景值变幅较大的元素主要为Au，As，B，Br，C，Cl，Cu，Hg，N，Ni，S，Co，Sr，CaO，MgO，Na2O，Corg，其变异系数大于或等于0.40，东营市Cl元素变异系数为1.11，Br元素的变异系数为0.80，济宁市C元素的变异系数为0.57；一般来说，元素背景含量的变化主要受成土母质及后期人为等多因素的影响。东营市Cl，Br元素含量变化大，这与东营市所处的地理位置密切相关，具有明显的地域特征。 表 1 蛋白质氧化对羊肉糜质构特性的影响
Table 1 Effect of protein oxidation on textural properties of mutton batters  注：同列肩标字母不同表示差异显著（P＜0.05）。 氧化时间/h 硬度/g 弹性 凝聚性 胶黏性/g 咀嚼性 回复性对照组 6 532.67±66.91a 1.007±0.013a 0.751±0.001a5 378.42±74.66a6 018.77±90.31a 0.39±0.003a 1 6 447.48±115.88a 0.961±0.001b 0.729±0.002b5 294.51±28.63a5 732.83±41.76b 0.38±0.002ab 3 6 149.29±148.32b 0.911±0.005c 0.718±0.005c5 137.45±47.80b5 596.30±163.39bc0.35±0.002bc 5 5 530.52±83.33c 0.866±0.017d 0.704±0.003d4 671.47±37.21c5 484.61±59.50c 0.34±0.006c
2.4 蛋白质氧化对羊肉糜凝胶强度的影响 图 4 蛋白质氧化对羊肉糜凝胶强度的影响
Fig. 4 Effect of protein oxidation on gel strength of mutton batters
由图4可知，氧化时间与凝胶强度成负相关。与对照组相比，氧化1、3 h的凝胶强度显著下降（P＜0.05），5 h时趋于平稳。可能是由于氧化时间的延长，羊肉糜凝胶发生了部分蛋白与蛋白的交联。有研究表明，凝胶强度会随着蛋白质氧化程度的增加而改变，其原因可能与变性造成的蛋白质去折叠有关[3]；还可能是随着氧化程度的加深，蛋白质之间主要支撑凝胶强度的二硫键遭到破坏、数量大幅下降，从而使得凝胶强度降低[31]。 后来我一直没去景花厂。阿花邀请过我，我就说忙。忙不过是个借口，实际上是我不想去。我是个老实人，不喜欢趋炎附势那一套。虽然我对美女从不敬而远之，但当美女和老板合二为一时，我会牢牢抓住心猿意马的缰绳，敬而远之了。还有，大家都是做抛光的，总往哪儿跑怕别人会有想法，所以，不去为好。 2.5 蛋白质氧化对羊肉糜持水性的影响 图 5 蛋白质氧化对羊肉糜持水性的影响
Fig. 5 Effect of protein oxidation on water-holding capacity of mutton batters
持水性是肉糜凝胶优劣的重要评价指标，持水性越高，表明肉糜凝胶保持内部游离水分的能力越强。由图5可知，随着氧化时间的延长，羊肉糜凝胶的持水性呈下降趋势。氧化时间在3 h之前，肉糜的持水性显著降低（P＜0.05）；与氧化3 h样品相比，5 h样品的持水性变化不显著（P＞0.05）。可能是因为蛋白质氧化导致疏水基团间疏水相互作用增强，蛋白质解聚，降低肌原纤维蛋白凝胶的持水能力，且随氧化时间的延长，蛋白质水合能力逐渐下降[32]；同时蛋白质-蛋白质之间的相互作用增强，蛋白质与水分子之间的作用力减弱，使得肉糜的持水性下降[33]。Petracci等[34]的研究结果也表明肌原纤维蛋白分子之间能形成较理想的网状结构，但蛋白质氧化会破坏其结构稳定性，导致凝胶持水性下降。 （3）不愿做，没有做。有的站区长认为思想政治工作是上级的事，做了也是“无用功”。对职工思想问题袖手旁观，言行举止脱离群众，讲话办事脱离实际，作风不接地气，工作无法落地。“阴天驮穰草，越驮越重”，矛盾日积月累，导致部分基层单位思想政治工作松瘫软。 2.6 蛋白质氧化对羊肉糜色泽的影响表 2 蛋白质氧化对羊肉糜色泽的影响
Table 2 Effect of protein oxidation on L*, a* and W values of mutton batters  注：同列肩标字母不同代表差异显著性（P＜0.05）。 氧化时间/h对照组 1 3 5 L* 59.34±0.22a 56.60±0.26b 53.72±0.10c 51.92±0.09d a* 10.54±0.06a 9.05±0.05ab 7.08±0.04bc 5.91±0.06c W 88.63±0.02a 88.45±0.01a 88.30±0.08b 88.11±0.03c色泽指标
色泽是影响肉制品食用品质、偏好和可接受的重要感官参数。由表2可知，随着氧化时间的延长，羊肉糜凝胶的L*值和W值呈显著下降趋势（P＜0.05），a*值呈下降趋势。Nyaisaba等[35]报道了羟自由基氧化处理的鳕鱼鱼糜凝胶的白度随着氧化程度增加而显著下降，与本研究结果吻合。蛋白凝胶白度能反映蛋白质的变性程度，羟自由基氧化产物与蛋白质的氨基酸发生相互反应可能致使蛋白质凝胶的白度值下降[36]。水分含量也是影响白度值的因素，氧化时间的延长使肉糜的持水性下降，从而影响肉糜凝胶的色泽[37]。 3 结 论本实验研究了蛋白质氧化对羊肉糜流变性质和凝胶特性的影响，结果表明，随着氧化时间的延长，羊肉糜肌原纤维蛋白的羰基含量显著增加、总巯基含量显著降低，表明蛋白质氧化程度逐渐增加。随着氧化时间的延长，羊肉糜的G′值降低，tanδ值增加，蛋白质氧化能破坏肉糜的三维网状结构。升温过程中G′变化存在3 个阶段：20～45 ℃期间为第1阶段，G′处于缓慢下降状态；46～54 ℃期间为第2阶段，G′下降速率加快；55～75 ℃期间为第3阶段，G′处于迅速上升状态。降温过程中G′逐渐回升；氧化时间越少，G′终点越高。蛋白质氧化降低了羊肉糜的弹性、硬度、凝聚性、胶黏性、咀嚼性和回复性；蛋白质氧化时间延长，羊肉糜凝胶的持水性降低；随氧化程度加深，肌原纤维蛋白间二硫键减少，凝胶强度显著降低。随着氧化时间的延长，a*值呈下降趋势，L*值、W值显著降低。贮藏、加工中蛋白质氧化对羊肉及其制品品质的影响机理有待深入研究，以期为羊肉的贮运保鲜和羊肉制品的品质提升提供理论基础。 在图4中，为了尽可能准确地提取幅度和相位误差，保留了误差曲线两端的振荡，为了便于观察比较3子带相位误差，对子带1和子带3进行了移动，数值是2π的整数倍，对结果没有影响。从图中可以看出，3个子带的幅相误差均不相同。 参考文献： [1] 彭新颜, 许晶, 杨阳, 等. 乳清多肽对猪肉糜氧化和凝胶特性的影响[J].食品科学, 2016, 37(21): 31-37. DOI:10.7506/spkx1002-6630-201621006. [2] 孟彤, 刘源, 仇春泱, 等. 蛋白质氧化及对肉品品质影响[J].中国食品学报, 2015, 15(1): 173-181. 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Effect of Protein Oxidation on Rheological and Gelation Properties of Mutton Batters ZHANG Hailu1, HUANG Xiang1, YANG Ran1, AN Fengping1, AI Mingyan2,*, HUANG Qun1,*
(1. College of Food Science, Fujian Agriculture and Forestry University, Fuzhou 350002, China;2. School of Life Science, Tarim University, Arael 843300, China) Abstract: This study was performed in order to explore the effect of protein oxidation on the rheological and gel properties of mutton batters. Based on a model oxidation system, different degrees of oxidation were applied to mutton. The carbonyl and total sulfhydryl contents of myofibrillar proteins were determined, and the rheological properties, texture properties, gel strength, water-holding capacity and color of mutton batters were analyzed. The results showed that the carbonyl content increased significantly while the total sulfhydryl content decreased significantly with prolonging oxidation time. The shorter the oxidation time, the higher the storage modulus G’ for each frequency. As temperature rose, G’ was changed in three stages: decreasing slowly from 20 to 47 ℃, and then rapidly from 48 to 54 ℃, and finally increasing rapidly from 55 to 75 ℃. G’ gradually increased during the cooling process. Moreover, as the oxidation time was prolonged, the hardness,elasticity, cohesiveness, adhesiveness, chewiness and resilience of mutton batters declined, and the gel strength and water-holding capacity significantly decreased. The values of L* (brightness), a* (redness) and W (whiteness) also decreased with increasing protein oxidation time. This study showed that protein oxidation could lead to the deterioration of the rheological and gel properties of mutton batters, which adversely affects the processing characteristics of mutton. Keywords: protein oxidation; mutton batters; myofibrillar proteins; rheological properties; gelation properties
收稿日期：2019-06-18 基金项目：国家自然科学基金地区科学基金项目（31760465） 第一作者简介：张海璐（1993—）（ORCID: 0000-0002-0339-2500），女，硕士研究生，研究方向为农产品加工与贮藏。E-mail: zhanghlchn@163.com*通信作者简介： 艾明艳（1984—）（ORCID: 0000-0002-9968-9084），女，副教授，硕士，研究方向为畜产食品加工。E-mail: 1583773463@qq.com2.1.2 整地施肥：早春酌情机耕深翻20厘米左右，然后整细耙平，结合整地每667平方米可施优质农肥3000千克，硫酸钾型复合肥35～45千克。然后按栽培方式开沟打垄。移栽前，在垄上覆盖地膜，以利于提高地温，减少杂草危害。 DOI:10.7506/spkx1002-6630-20190618-211 中图分类号：TS251.1 文献标志码：A 文章编号：1002-6630（2020）08-0008-06 引文格式： 张海璐, 黄翔, 杨燃, 等. 蛋白质氧化对羊肉糜流变与凝胶特性的影响[J]. 食品科学, 2020, 41(8): 8-13. DOI:10.7506/spkx1002-6630-20190618-211. http://www.spkx.net.cnZHANG Hailu, HUANG Xiang, YANG Ran, et al. Effect of protein oxidation on rheological and gelation properties of mutton batters[J]. Food Science, 2020, 41(8): 8-13. (in Chinese with English abstract) DOI:10.7506/spkx1002-6630-20190618-211. http://www.spkx.net.cn
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发表于 2021-2-3 20:41:10
